IGF-1 LR3 1 mg en México

IGF-1 LR3 son 83 aminoácidos y unos 9.1 kDa, más cerca de una proteína pequeña que de un péptido corto. Sus dos modificaciones sobre la IGF-1 humana reducen la afinidad por las proteínas de unión a IGF. Uso exclusivo de investigación.

IGF-1 LR3, también llamado Long R3 IGF-I, es un análogo de 83 aminoácidos y unos 9.1 kDa. A esa escala ya no se comporta como un péptido corto sino como una proteína pequeña, y eso cambia la síntesis, la solubilidad y lo que un cromatograma alcanza a resolver.

Las dos modificaciones que lleva sobre la IGF-1 humana están en el nombre. La «R3» sustituye glutamato por arginina en la posición 3, y la «L» añade una extensión de trece aminoácidos en el extremo N. Ambas apuntan a lo mismo: reducir la afinidad por las proteínas de unión a IGF, que en el medio secuestran la mayor parte de la molécula nativa. Es el rasgo que la literatura discute al usarla en cultivo, donde esas proteínas de unión están presentes.

Registro CAS 143045-27-6; el valor medido del lote está en su COA. Se distribuye liofilizado en 1 mg con pureza ≥99% por HPLC.

Un análogo diseñado para escapar de las proteínas de unión.

IGF-1 LR3 es un análogo recombinante de 83 aminoácidos con una extensión N-terminal de 13 residuos y una sustitución de arginina en la posición 3. Estas modificaciones reducen su afinidad por proteínas de unión a IGF frente a IGF-1 nativo. La investigación examina expresión recombinante, señalización de IGF-1R y modelos de crecimiento celular o tisular.

IGF-1 LR3 (Long R3 IGF-1) 1 mg para líneas de investigación del eje GH/IGF-1 y crecimiento celular, como análogo de 83 aminoácidos del IGF-1 reportado en literatura.

Material de referencia ampliamente usado como reactivo en cultivo celular e investigación de señalización IGF.

IGF-1 LR3 (Long R3 IGF-1) es un análogo de IGF-1 de vida media extendida, referencia en investigación de señalización del crecimiento celular.

En la literatura, el IGF-1 LR3 (Long R3 IGF-1) se describe como un análogo modificado del factor de crecimiento insulínico tipo 1 con menor afinidad por las proteínas de unión a IGF, estudiado en investigación del eje GH/IGF-1 y crecimiento celular en modelos preclínicos.

Sobre la IGF-1 humana lleva dos modificaciones que están en su propio nombre: la sustitución de un residuo en la posición 3 —la «R3»— y una extensión de trece aminoácidos en el extremo N —la «L», de Long—.

Ambas apuntan al mismo problema. En el medio extracelular y en el suero, las proteínas de unión a IGF secuestran la mayor parte de la molécula nativa, de modo que la concentración libre es una fracción de la añadida.

El análogo conserva la capacidad de unirse al receptor de IGF tipo I y tiene afinidad muy reducida por esas proteínas de unión. En cultivo, esa diferencia es la que cambia el resultado de un experimento.

Datos de caracterización de investigación (RUO); no son información de uso.

El certificado del lote contesta dos preguntas que no son la misma. La pureza por RP-HPLC dice qué fracción del contenido del vial es el compuesto y cuánta es otra cosa: ≥99% HPLC. La espectrometría de masas dice que esa fracción pesa lo que debe pesar, alrededor de ≈9.1 kDa.

Una sin la otra deja media pregunta abierta, porque un cromatograma limpio de la molécula equivocada sigue siendo un cromatograma limpio. El COA de 1 mg recoge las dos lecturas con el método y la fecha del análisis.

Long R3 IGF-I existe por una razón concreta: la IGF-1 nativa queda secuestrada por sus proteínas de unión, y eso hace difícil interpretar un experimento en cultivo o en suero. El análogo mantiene la unión al receptor tipo I y pierde afinidad por las proteínas de unión, así que la concentración añadida se parece más a la disponible. Su literatura es preclínica y se usa sobre todo como herramienta comparativa.

Como proteína recombinante, el IGF-1 LR3 liofilizado prefiere frío estable: guárdalo sellado y seco, al abrigo de humedad, luz y calor, hasta revisar el lote.

IGF-1 LR3 es una proteína recombinante de 83 aminoácidos, más sensible a agregación y desnaturalización que un péptido corto. Conserva el liofilizado entre 2 y 8 °C para trabajo próximo y a −20 °C durante varios meses. Evita espuma, vórtex y ciclos térmicos. En solución, usa manipulación suave y registra diluyente, concentración, fecha, temperatura, claridad y cualquier partícula visible. Si el protocolo incluye almacenamiento en solución, incorpora un control de agregación o especies de alto peso molecular además de identidad y recuperación del pico principal.

1. 01 Saca el vial de IGF-1 LR3 del frío y espera quince o veinte minutos a que llegue a temperatura ambiente antes de destaparlo: abrirlo frío condensa agua sobre el polvo. Limpia el tapón con isopropanol al 70%, deja que evapore y haz entrar el diluyente despacio por la pared del vidrio. No agites: gira el vial uno o dos minutos hasta que el polvo desaparezca, porque la espuma es material atrapado en la interfase y no vuelve a la solución.
2. 02 El volumen que se añade fija la concentración: en el vial de 1 mg, 1 mL da 1 mg/mL y 2 mL dan 0.5 mg/mL. Anota el que uses, porque el COA no lo sabe.
3. 03 La solución tiene que quedar transparente e incolora. Turbidez, partículas o color son motivo para retirar el vial del protocolo.
4. 04 Fracciona en alícuotas de un solo uso antes de congelar y rotula cada una con diluyente, volumen, concentración, fecha y lote.

Como proteína de 83 aminoácidos, es sensible a la agitación y al calor: reconstituida, mantenla fría y en reposo, rotulada con lote, concentración y fecha, al abrigo de la luz.

Cómo se lee cada campo del certificado —método, resultado y fecha de análisis— está en la lectura del COA por lote.

IGF-1 LR3: 1 mg. 1 mg: $0 MXN · No disponible.

Entrega en todo México con guía rastreable. IGF-1 LR3 1 mg viaja protegido contra impacto, luz directa y humedad.

La evidencia de IGF-1 LR3 combina producción recombinante, caracterización bioquímica y modelos preclínicos. Trabajos recientes describen expresión en Pichia pastoris y comparan IGF-1 con LR3 IGF-1. Otros estudios utilizan sistemas de liberación controlada o infusión en modelos ovinos para medir variables metabólicas y de crecimiento.

Los resultados no son uniformes entre modelos. Un estudio en ovejas con restricción del crecimiento no observó el mismo patrón que otros experimentos de infusión de IGF-1. La especie, etapa del desarrollo, duración y forma de exposición modifican la interpretación; tampoco debe confundirse IGF-1 nativo con el análogo LR3.

Como proteína recombinante, IGF-1 LR3 exige más que una coincidencia nominal. La masa esperada, la integridad de la cadena y el perfil de agregados o especies relacionadas forman parte de la evaluación. MS, HPLC y el COA del lote documentan el material comercial; los artículos establecen el contexto experimental.

La evidencia es preclínica: cobaya, cultivo de mioblastos porcinos y caracterización bioquímica. No hay programa clínico.

El trabajo en cobaya muestra crecimiento de órganos concretos sin crecimiento global, y esa disociación es parte del resultado: no debe leerse como un efecto general.

Con unos 9.1 kDa es el compuesto más grande del catálogo y se comporta como una proteína pequeña: su cromatografía y su conservación no son comparables con las de un tripéptido.

IGF-1 LR3. Uso exclusivo para investigación científica; no apto para consumo humano o animal.

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