Métodos
La espectrometría de masas contrasta iones observados con la masa esperada de un péptido y permite revisar estados de carga, aductos y productos relacionados. MS responde una pregunta de identidad molecular; no equivale al porcentaje de pureza cromatográfica ni certifica por sí sola toda la composición de la muestra.
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Relación masa-carga de cada ion
Pico, intensidad y carga propuesta
Masa neutra calculada
Algoritmo y rango analizado
Valor esperado por secuencia y modificación
Forma química y terminales
Desviación entre valor observado y esperado
Unidades y tolerancia del método
La espectrometría de masas determina la masa molecular del compuesto con alta precisión. Como cada secuencia de aminoácidos tiene una masa teórica única, comparar la masa medida con la esperada confirma (o descarta) la identidad del péptido.
Es la respuesta a una pregunta que la pureza no contesta: no «¿qué tan limpio está?», sino «¿es la molécula correcta?».
El HPLC separa y cuantifica: dice qué porcentaje del material es el pico principal (pureza). La MS identifica: confirma que ese pico es el péptido correcto por su masa. Un lote sólido necesita las dos respuestas.
Por eso un COA serio reporta pureza por HPLC e identidad por MS juntas, no una sola.
En el certificado del lote, la línea de MS muestra la masa hallada frente a la teórica. Una coincidencia dentro de la tolerancia del método respalda la identidad.
Pureza HPLC ≥99% e identidad por MS forman parte del expediente analítico del compuesto. Uso exclusivo de investigación.
| Variable | Qué describe | Qué registrar |
|---|---|---|
| m/z | Relación masa-carga de cada ion | Pico, intensidad y carga propuesta |
| Deconvolución | Masa neutra calculada | Algoritmo y rango analizado |
| Masa teórica | Valor esperado por secuencia y modificación | Forma química y terminales |
| Diferencia | Desviación entre valor observado y esperado | Unidades y tolerancia del método |
Interpreta m/z, carga asignada, masa deconvolucionada, tolerancia y modificaciones previstas junto con la secuencia declarada.
Una coincidencia de masa puede ser compatible con la identidad propuesta, pero requiere contexto del método y separación adecuada para descartar especies isobáricas o interferencias.
Fuentes de autoridad
Definiciones, desarrollo analítico, estabilidad y prácticas de laboratorio se consultan en su fuente correspondiente.
La espectrometría de masas contrasta iones observados con la masa esperada de un péptido y permite revisar estados de carga, aductos y productos relacionados. MS responde una pregunta de identidad molecular; no equivale al porcentaje de pureza cromatográfica ni certifica por sí sola toda la composición de la muestra.
Relación masa-carga de cada ion. Registra pico, intensidad y carga propuesta y conserva las unidades, condiciones y forma química que correspondan. Interpreta m/z, carga asignada, masa deconvolucionada, tolerancia y modificaciones previstas junto con la secuencia declarada. También conserva deconvolución: algoritmo y rango analizado, con masa neutra calculada como contexto.
m/z describe relación masa-carga de cada ion; deconvolución, masa neutra calculada. MS responde una pregunta de identidad molecular; no equivale al porcentaje de pureza cromatográfica ni certifica por sí sola toda la composición de la muestra. Los datos mínimos son pico, intensidad y carga propuesta y algoritmo y rango analizado.
Masa teórica corresponde a valor esperado por secuencia y modificación. Registra forma química y terminales y relaciona el dato con la muestra, el método y las condiciones declaradas. Interpreta m/z, carga asignada, masa deconvolucionada, tolerancia y modificaciones previstas junto con la secuencia declarada.
Diferencia describe desviación entre valor observado y esperado. El registro conserva unidades y tolerancia del método para mantener el resultado dentro de sus condiciones reales. Una coincidencia de masa puede ser compatible con la identidad propuesta, pero requiere contexto del método y separación adecuada para descartar especies isobáricas o interferencias.
Interpreta m/z, carga asignada, masa deconvolucionada, tolerancia y modificaciones previstas junto con la secuencia declarada. Compara pico, intensidad y carga propuesta, algoritmo y rango analizado y forma química y terminales. Si cambian la entidad, la forma química, la matriz o el método, los resultados no describen necesariamente la misma condición experimental.
